Résumé
Le défi que lancent les maladies prions à nos sociétés n'en est pas moins réel et sérieux. Mais si nous savons y répondre, il peut se révéler porteur d'immenses améliorations dans notre compréhension du vivant en général et des maladies de la dégénérescence en particulier (qu'elles aient pour nom Parkinson, Creutzfeld-Jacob ou Alzheimer).
Le premier paradoxe du prion, qui contredit largement la biologie moléculaire classique, c'est qu'un gène pourrait donner naissance à deux protéines différentes : bien que ces protéines ont la même séquence d'acides aminées, elles présentent deux conformations spatiales différentes. A chacune de ces formes correspond des effets biologiques différentes, une protéine étant saine, J'autre étant anormale et pathogène.
Les biochimistes, qui ont acquis une position largement dominante dans les sciences biologiques, n'aiment pas trop cette idée : selon eux, le repliement de la chaîne moléculaire devrait suivre un chemin tracé par les lois de la physico-chimie. Seule la forme énergétiquement la plus stable devrait apparaître. Il est encore difficile de conclure puisque les deux structures spatiales n'ont pas encore été décrites, ce qui en dit long sur le retard de la biologie structurale par rapport à la biologie moléculaire.
Le deuxième paradoxe de l'hypothèse prion tient à la façon dont s'opère le passage de la forme normale vers la forme anormale, par simple contact. Toutes sorte d'hypothèses ont été élaborées pour rendre compte de ce passage. Elles s'appuient généralement sur l'existence d'un cofacteur encore à déterminer : molécules dites " chaperonnes ", stress ou virus très difficile à déceler. Le chercheur français Jean-Pierre Liautard évoque même des protéines " autochaperonnes " qui interviendraient pendant la phase de repliement de la protéine en favoriseraient la reproduction de leur forme.
Certes, si l'hypothèse prion est actuellement dominante, elle n'est pas encore démontrée, Cependant c'est celle qui s'accorde le mieux aux observations - pas trace d'agent infectieux conventionnel, résistance aux rayonnements ionisants - et qui a les meilleures capacités explicatives. Si elle est effectivement validée, cela pourrait imposer d'importants changements dans nos conceptions biologiques. Si un même gène peut être à l'origine de plusieurs phénotypes, cela risque de rendre bien futiles les programmes de séquençage systématique du vivant actuellement promus. Les études de génétiques de population seraient elles aussi sérieusement compliquées.
Mais il y a des aspects positifs à ce questionnement du prion, comme le note Jean-Pierre Liautard: ~~ C'est évidemment vers une complexification de la biologie que nous entraîne le prion et par là-même vers une ouverture plus large de la prospection scientifique. L'étude de maladies de types dégénératives et/ou héréditaires pourrait y trouver un nouveau cadre conceptuel, car c'est souvent la perte de fonction d'une protéine qui est à l'origine de ces pathologies. " 2
Emmanuel Grenier
Sommaire
- Un modèle magnétohydrodynamique de formation planétaire
- XMM : premiers résultats étonnants
- Reproduire l' "impossible " rayonnement mitogénétique
- Les causes de l'événement Tchernobyl
- Yves Rocard, Père de la physique française d'après-guerre
- Comportement d'une masse dans un champ gravitationnel
- L' "effet Allais " est bien une réalité !
Caractéristiques techniques
| PAPIER | |
| Éditeur(s) | FUSION |
| Auteur(s) | Revue |
| Parution | 01/05/2001 |
| Nb. de pages | 64 |
| Format | 21 x 29,6 |
| Couverture | Broché |
| Poids | 134g |
| Intérieur | Noir et Blanc |
| EAN13 | 0000000275996 |
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